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Parvalbumina
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La mwcqparvalbumina è una mwcgproteina a basso mwcwpeso molecolare (tipicamente 9-11 mwdakDa) appartenente alla famiglia delle mwdqalbumine e in grado di legare il mwdgcalcio.

Contents

Note

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Struttura

La parvalbumina è costituita da una sola catena polipeptidica formata, a seconda delle isoforme, da un numero di mwegresidui variabili tra 95 e 113. L'mwewisoforma utilizzata negli studi di struttura della proteina è di 109 residui.cite-ref-2[2] È caratterizzata dalla presenza di tre motivi a EF-hand ed è strutturalmente correlata alla mwgqtroponina C. La proteina è suddivisa in tre mwggdomini (AB, CD, EF) molto simili tra loro, ognuno dei quali contiene un motivo mwgwelica-giro-elica (mwhahelix-loop-helix). Il dominio AB presenta una mwhqdelezione di due amminoacidi rispetto agli altri domini, i domini CD e EF costituiscono i domini mwhgN-terminale e mwhwC-terminale rispettivamente.cite-ref-pmid11867433-3-0[3]

Funzione

Tutte le proteine leganti il calcio, parvalbumina compresa, svolgono un ruolo in molti processi fisiologici, come la regolazione del mwjgciclo cellulare, la sintesi di messaggeri secondari, la mwjwcontrazione muscolare, l'organizzazione dei mwkamicrotubuli e la mwkqvisione.cite-ref-pmid10545326-1-1[1] Queste proteine sono connesse all'insorgenza di varie patologie di interesse clinico come la mwlgmalattia di Alzheimer,cite-ref-pmid22541439-4-0[4] disturbi del mwmwsistema nervoso, difetti cognitivi legati all'età e alcune forme di mwnacancro.cite-ref-pmid11867433-3-1[3] La parvalbumina sembra importante per il rilassamento muscolare in seguito alla contrazione, assorbendo il calcio libero nella cellula. Proprio questa funzione la rende una delle proteine modello per lo studio degli elementi di mwoqstruttura secondaria (in questo caso esempio i domini mwogelica-giro-elica) e per lo studio della mwowconformazione delle proteine.

La parvalbumina è presente negli mwpqinterneuroni mwpgGABAergici del sistema nervoso, in particolare nel mwpwtalamo, nell'mwqaippocampo e in alcuni tipi cellulari della mwqqcorteccia cerebrale.cite-ref-5[5]cite-ref-pmid16237182-6-0[6] Nel mwsgcervelletto la parvalbumina è espressa nelle mwswcellule di Purkinje.cite-ref-pmid12879963-7-0[7] Il 5% degli interneuroni GABAergici mostrano una elevata espressione di parvalbumina.cite-ref-pmid8006226-8-0[8]cite-ref-pmid8821450-9-0[9]

Note

cite-note-pmid10545326-11. mwyaCates MS, Berry MB, Ho EL, Li Q, Potter JD, Phillips GN, mwyqMetal-ion affinity and specificity in EF-hand proteins: coordination geometry and domain plasticity in parvalbumin, in mwygStructure, vol.mwyw 7, n.mwza 10, ottobre 1999, pp.mwzq 1269-78, mwzgPMIDmwzw mwaa10545326.
cite-note-22. mwbamwbqmwbgCaBP data library- Parvalbumin (beta lineage isoform 1), su mwbwstructbio.vanderbilt.edu.
cite-note-pmid11867433-33. mwdqCates MS, Teodoro ML, Phillips GN, mwdgmwdwMolecular mechanisms of calcium and magnesium binding to parvalbumin, in mweaBiophys. J., vol.mweq 82, n.mweg 3, marzo 2002, pp.mwew 1133-46, mwfaDOI:mwfq10.1016/S0006-3495(02)75472-6, mwfgPMCmwfw mwga1301919, mwgqPMIDmwgg mwgw11867433.
cite-note-pmid22541439-44. mwhwVerret L, Mann EO, Hang GB, Barth AM, Cobos I, Ho K, Devidze N, Masliah E, Kreitzer AC, Mody I, Mucke L, Palop JJ, mwiamwiqInhibitory interneuron deficit links altered network activity and cognitive dysfunction in Alzheimer model, in mwigCell, vol.mwiw 149, n.mwja 3, 2012, pp.mwjq 708-21, mwjgDOI:mwjw10.1016/j.cell.2012.02.046, mwkaPMIDmwkq mwkg22541439.
cite-note-55. mwlgRonald L. Cowan, Wilson, Charles J.; Emson, Piers C.; Heizmann, Claus W., mwlwmwmaParvalbumin-containing gabaergic interneurons in the rat neostriatum, in mwmqThe Journal of Comparative Neurology, vol.mwmg 302, n.mwmw 2, 8 dicembre 1990, pp.mwna 197-205, mwnqDOI:mwng10.1002/cne.903020202.
cite-note-pmid16237182-66. mwowKlausberger T, Marton LF, O'Neill J, Huck JH, Dalezios Y, Fuentealba P, Suen WY, Papp E, Kaneko T, Watanabe M, Csicsvari J, Somogyi P, mwpamwpqComplementary roles of cholecystokinin- and parvalbumin-expressing GABAergic neurons in hippocampal network oscillations, in mwpgJ. Neurosci., vol.mwpw 25, n.mwqa 42, 2005, pp.mwqq 9782-93, mwqgDOI:mwqw10.1523/JNEUROSCI.3269-05.2005, mwraPMIDmwrq mwrg16237182.mwrwfree full text
cite-note-pmid12879963-77. mwswSchwaller B, Meyer M, Schiffmann S, mwtamwtqmwtg'New' functions for 'old' proteins: the role of the calcium-binding proteins calbindin D-28k, calretinin and parvalbumin, in cerebellar physiology. Studies with knockout mice, in mwtwCerebellum, vol.mwua 1, n.mwuq 4, 2002, pp.mwug 241-58, mwuwDOI:mwva10.1080/147342202320883551, mwvqPMIDmwvg mwvw12879963.
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cite-note-pmid8821450-99. mw0gGabbott PL, Bacon SJ, mw0wmw1aLocal circuit neurons in the medial prefrontal cortex (areas 24a,b,c, 25 and 32) in the monkey: II. Quantitative areal and laminar distributions, in mw1qJ. Comp. Neurol., vol.mw1g 364, n.mw1w 4, 1996, pp.mw2a 609-36, mw2qDOI:mw2g10.1002/(SICI)1096-9861(19960122)364:4mw2w<609::AID-CNE2mw3a>3.0.COmw3q;2-7, mw3gPMIDmw3w mw4a8821450.

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